生物化學(xué)知識點(diǎn)總結(jié)

生物化學(xué)

靜態(tài)生物化學(xué)一、單糖

①定義：醛酮糖

②成環(huán)：六元比五元環(huán)穩(wěn);C1-C4五元環(huán)C1-C5六元環(huán)；環(huán)鏈平衡③αβ異頭物：三點(diǎn)（α、β、不是對映體）④旋光性，還原性，變旋性：條件

⑤哈沃斯投影式，DL/RS型：O在上，C1，編號順序，左上右下

⑥化學(xué)性質(zhì)：與醛酮聯(lián)系，反應(yīng)、作用（氧化、還原、HCN、苯肼成月殺、成苷、強(qiáng)濃酸脫水、弱堿異構(gòu)、強(qiáng)堿弱酸酯化、甲基化成醚、乙酰化、高碘酸反應(yīng)）【反應(yīng)、應(yīng)用】⑦淀粉、唐元與碘反應(yīng)：螺旋與顏色；一個還原端；非還原糖（蔗糖、果糖）

二、脂質(zhì)

①定義，分類：單酯、多酯、結(jié)合酯、單三酰甘油酯②油脂：L，Sn，三酰甘油酯（單純甘油酯、混合甘油酯）③甘油：L，Sn

④脂肪酸：C3-C33，多C12-C24的C2n，C>12高級、C③二級結(jié)構(gòu)：α-螺旋（3.6、0.15、0.54、1-4,13），β-折疊（鏈間氫鍵），β-轉(zhuǎn)角（1-4氫鍵、拐角Gly）【主鏈構(gòu)象及側(cè)鏈排布】④超二級結(jié)構(gòu)：結(jié)構(gòu)域、模體、無規(guī)卷曲

⑤三級結(jié)構(gòu)：極性在外成水膜，生物活性與三級結(jié)構(gòu)關(guān)系，亞基⑥四級結(jié)構(gòu)：n聚體、分子伴侶

⑦各級作用力：一級肽鍵；二級氫鍵；三級次級鍵（主要為疏水作用力）；四級疏

水作用力

⑧性質(zhì)：粘度小，含老色本的吸光，有手性、正負(fù)協(xié)同效應(yīng)⑨膠體性質(zhì)：1-100nm，三性質(zhì)（丁達(dá)爾、布朗、電），穩(wěn)定因素（2點(diǎn)）⑩PI：帶電0→電導(dǎo)率低、溶解度低

⑾沉淀法:有機(jī)物脫水膜;加酸堿到PI(不溶于水,溶于酸堿→變性不一定沉淀);鹽析（沉淀不一定變性）【破壞水膜、同電相斥作用】⑿變性：粘度增，高級結(jié)構(gòu)破壞

⒀變性因素及原因：△（破壞高級作用力），尿素（二級氫鍵），三氯乙酸（成不溶鹽），含硫乙醇（破壞-S-S-）

⒁變性后性質(zhì)變化及原因：溶解度下降（高級紊亂、水膜破壞），顏色變（三級破環(huán)內(nèi)外基團(tuán)換位），變性后才可被酶水解（蛋白酶只破壞肽鍵）；黏度增大（面粉）⒂復(fù)性：變性逆過程

⒃化學(xué)性質(zhì)：雙縮尿反應(yīng)（與肽鍵反應(yīng)，多肽、蛋白質(zhì)反應(yīng)，成藍(lán)紫色）茚三酮反應(yīng)（與-NH2）

專一切斷（CNBr：專一切Met羧基端肽鍵；胰蛋白酶：專一切賴精羧基形成的

肽鍵）

N端分析（Sanger）C端分析（羧肽酶解靠近羧基端氨基酸放出多）

++

⒄調(diào)節(jié)：異構(gòu)化（-S-S-與-SH還原性）,修飾,波爾效應(yīng)(HbH+O2HbO2+H,酸性不利于結(jié)合O2)【一個血紅蛋白與四個O結(jié)合】

五、酶

①本質(zhì)：Pro.&RNA（P酶，R酶）

②P酶命名:傳統(tǒng)(胃蛋白酶)；EC[(ECabcd),a(123456)六類：（氧轉(zhuǎn)水裂異合）]R酶命名：EC[a:1-分子間催化，2-分子內(nèi)催化]（加后綴-ase）③全酶：酶蛋白+輔因子（酶蛋白--底物專一性，輔因子---反應(yīng)類型專一性；一個Pro.對應(yīng)一個輔因子，一個輔因子對應(yīng)多個Pro.）【全酶才有活性】④輔因子：輔基輔酶（共價(jià)鍵穩(wěn)輔基；疏水作用不穩(wěn)輔酶），化學(xué)本質(zhì)（金屬離子R+、有機(jī)小分子V），作用機(jī)制（R+升降價(jià)參與氧化還原反應(yīng)；R+靜電作用力參與定向效應(yīng)）⑤活化中心：必需基團(tuán)；結(jié)合部位；催化部位；調(diào)控部位；酶元無活性原因（活化中心未形

成或暴露）

⑥專一性：絕對鎖鑰學(xué)說；相對（鍵、族）--表面誘導(dǎo)契合學(xué)說；幾何

⑦高效性（催化機(jī)理）：過渡態(tài)機(jī)制（核心）；鄰近效應(yīng)；定向效應(yīng)；親核共價(jià)；OH⑧酶與底物主要作用力是靜電作用力：（低介電常數(shù)介質(zhì)中靜電屏蔽少，酶活性強(qiáng)；靜電作

用力>氫鍵>疏水作用力）

⑨多底物催化機(jī)理：依次反應(yīng)（易反應(yīng)的優(yōu)先）；隨機(jī)釋放產(chǎn)物;乒乓反應(yīng)（反應(yīng)前部分產(chǎn)

物釋放）

⑩調(diào)節(jié)性：T、PH、[S]、激活劑，抑制劑（定義）；別構(gòu)（變構(gòu)酶不合米氏方程），共價(jià)修飾，同工酶【功能同（催化同一反應(yīng)），理化性質(zhì)不同】

-⑾動力學(xué)：米氏方程【V=Vmax[S]／(Km+[S])；應(yīng)用（Km與[S]關(guān)系）】；Km=(k2+k3)/k1的意義【Km越小，酶與底物結(jié)合能力越強(qiáng)】、求法（雙倒數(shù)法）；Km和Vmax是物理常量⑿抑制劑動力學(xué)：可逆不可逆可除不可除，原因（是否共價(jià)鍵與活化中心結(jié)合）三可逆抑制劑Km、Vmax變化（競爭抑制劑-與活化中心結(jié)合；-非競爭性抑制劑-與非活性中心結(jié)合）

⒀活力測定：單位（IU、Kat）,比活力(酶活力/Pro(RNA)mg數(shù))，轉(zhuǎn)換數(shù)(kp)，催化周期

(T=1/kp）;初速率V=反應(yīng)5%內(nèi)的速率

⒁RNA酶（核酶）：定義、分類【剪切-1（錘頭/發(fā)夾/丁肝病毒核酶），剪接-2】⒂失活作用，抑制作用，去激活作用的區(qū)別⒃幾種抑制劑（）

⒄抑制度表示法：相對活力分?jǐn)?shù)（未失活/總）；抑制分?jǐn)?shù)（失活/總）⒅競爭抑制：[S]↑→抑制↓

⒆非競爭抑制：[S]與抑制強(qiáng)弱無關(guān)

⒇競爭性抑制非競爭性抑制

六、核酸

①含元素:CHONP,ω=ωP×10.5

②分布分類:DNA(核、線粒體、葉綠體)，RNA（質(zhì)中）③組成：核苷=戊糖+堿基；核苷酸=核苷+磷酸④戊糖：β-D型（原因），（脫氧）核糖；⑤堿基：共軛平面（260nm吸紫外線），嘌呤嘧啶⑥核苷：N苷鍵（CN：嘌呤N9C1’；嘧啶N1C1’，假尿嘧啶為CC）；【脫氧：d，

環(huán)：c】；堿基與糖平面垂直

⑦核苷酸：3’5’（脫氧核糖）/2’3’5’（核糖）可被磷酸酯化，一般為5’酯化；命名（dNMP、NDP、NTP）;核苷酸衍生物（αβγ磷酸）

2,222

⑧稀有堿基：-CH3:m,-S:s,-OH:o/h;m2G:N,N-二甲基鳥苷⑨各組分化學(xué)性質(zhì)：核糖苔黑酚【綠色】；磷酸鉬酸銨（定磷試劑）【藍(lán)色】；脫氧核糖苯二胺【藍(lán)色】；嘌呤AgNO3+NH3H2O【白色沉淀】⑩一級結(jié)構(gòu)：3’，5’-磷酸二酯鍵；5’磷酸，3’OH；5‘→3‘（兩種表示法）

⑾二級結(jié)構(gòu)：B-DNA（大小溝、直徑、徑高、反向雙螺旋平行；堿基比率、配對規(guī)則、排列

n

種數(shù)（4）、0.34nm的計(jì)算）

※三類DNA（A、B、Z）：結(jié)構(gòu)、形成、特點(diǎn)及Z-DNA的作用

RNA（發(fā)夾，5-6對堿基對才穩(wěn)）

⑿二級作用力：A=T、C三G氫鍵，堿基堆積力（疏水力，主要）⒀RNA分類與特點(diǎn)：mRNA（壽命最短，有密碼子環(huán)）；tRNA(稀有堿基最多)；rRNA(含量多)；干擾RNA(干擾基因復(fù)制轉(zhuǎn)錄);SnRNA(不均一RNA，mRNA的前體);hnRNA（核RNA）;ScRNA（運(yùn)表達(dá)出的蛋白質(zhì)）

⒁mRNA的結(jié)構(gòu)：3’PolyA尾結(jié)構(gòu),5’甲基鳥苷帽結(jié)構(gòu)；

tRNA的結(jié)構(gòu)：二級三葉草形四環(huán)四臂五個區(qū)，3’-CCA,三級倒L形⒂超二級結(jié)構(gòu)（質(zhì)粒超螺旋）：正負(fù)超螺旋定義、轉(zhuǎn)化、意義、計(jì)算、主要以負(fù)超螺旋存在⒃理化性質(zhì)：溶解性（不溶于水，鈉鹽1mol/L,0.14mol/L,DNA比RNA明顯）；兩性(P，堿基，PI)；260nm吸紫外線；黏度大，酸性;高濃度緩沖液中保存(離子濃度大則Tm高)；DNA比RNA明顯

水解【酸（PH雙鏈DNA）；全變性(DNA堿性全變性、90C以上全變性增色37%)

⒅Tm：定義（增色18.5%）；與C三G、NaCl濃度關(guān)系

3-※DNA穩(wěn)定因素（PO4）與Tm、Z-DNA不穩(wěn)⒆復(fù)性：條件、機(jī)制（Cot曲線）、三個吸光度⒇修飾：甲基化（ACG）動態(tài)生物化學(xué)

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生物化學(xué)復(fù)習(xí)題第一章緒論1.名詞解釋生物化學(xué)：

生物化學(xué)指利用化學(xué)的原理和方法，從分子水平研究生物體的化學(xué)組成，及其在體內(nèi)的代謝轉(zhuǎn)變規(guī)律，從而闡明生命現(xiàn)象本質(zhì)的一門科學(xué)。其研究內(nèi)容包括①生物體的化學(xué)組成，生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及功能②生物分子的分解與合成，反應(yīng)過程中的能量變化③生物信息分子的合成及其調(diào)控，即遺傳信息的貯存、傳遞和表達(dá)。生物化學(xué)主要從分子水平上探索和解釋生長、發(fā)育、遺傳、記憶與思維等復(fù)雜生命現(xiàn)象的本質(zhì)2.問答題

（1）生物化學(xué)的發(fā)展史分為哪幾個階段？

生物化學(xué)的發(fā)展主要包括三個階段：①靜態(tài)生物化學(xué)階段（20世紀(jì)之前）：是生物化學(xué)發(fā)展的萌芽階段，其主要工作是分析和研究生物體的組成成分以及生物體的排泄物和分泌物②動態(tài)生物化學(xué)階段（20世紀(jì)初至20世紀(jì)中葉）：是生物化學(xué)蓬勃發(fā)展的階段，這一時(shí)期人們基本弄清了生物體內(nèi)各種主要化學(xué)物質(zhì)的代謝途徑③功能生物化學(xué)階段（20世紀(jì)中葉以后）：這一階段的主要研究工作是探討各種生物大分子的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系。（2）組成生物體的元素有多少種？第一類元素和第二類元素各包含哪些元素？

組成生物體的元素共28種

第一類元素包括C、H、O、N四中元素，是組成生命體的最基本元素。第二類元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是組成生命體的基本元素。第二章蛋白質(zhì)1.名詞解釋

（1）蛋白質(zhì)：蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物

（2）氨基酸等電點(diǎn)：當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH時(shí)，是某特定氨基酸分子上所帶的正負(fù)電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時(shí)溶液的pH即為該氨基酸的等電點(diǎn)

（3）蛋白質(zhì)等電點(diǎn)：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時(shí)，蛋白質(zhì)解離形成正負(fù)離子的趨勢相等，即稱為兼性離子，凈電荷為0，此時(shí)溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)

（4）N端與C端：N端（也稱N末端）指多肽鏈中含有游離α-氨基的一端，C端（也稱C末端）指多肽鏈中含有α-羧基的一端

（5）肽與肽鍵：肽鍵是由一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合而形成

的化學(xué)鍵，許多氨基酸以肽鍵形成的氨基酸鏈稱為肽

（6）氨基酸殘基：肽鏈中的氨基酸不具有完整的氨基酸結(jié)構(gòu)，每一個氨基酸的殘余部分稱為氨基酸殘基

（7）肽單元（肽單位）：多肽鏈中從一個α-碳原子到相鄰α-碳原子之間的結(jié)構(gòu)，具有以下三個基本特征①肽單位是一個剛性的平面結(jié)構(gòu)②肽平面中的羰基與氧大多處于相反位置③α-碳和-NH間的化學(xué)鍵與α-碳和羰基碳間的化學(xué)鍵是單鍵，可自由旋轉(zhuǎn)

（8）結(jié)構(gòu)域：多肽鏈的二級或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步繞曲折疊而形成的相對獨(dú)立的三維實(shí)體稱為結(jié)構(gòu)域。結(jié)構(gòu)域具有以下特點(diǎn)①空間上彼此分隔，具有一定的生物學(xué)功能②結(jié)構(gòu)域與分子整體以共價(jià)鍵相連，一般難以分離（區(qū)別于蛋白質(zhì)亞基）③不同蛋白質(zhì)分子中結(jié)構(gòu)域數(shù)目不同，同一蛋白質(zhì)分子中的幾個結(jié)構(gòu)域彼此相似或很不相同

（9）分子�。河捎诨�因突變等原因?qū)е碌鞍踪|(zhì)的一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變異，使蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾病

（10）蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)：蛋白質(zhì)（或亞基）因與某小分子物質(zhì)相互作用而發(fā)生構(gòu)象變化，導(dǎo)致蛋白質(zhì)（或亞基）功能的變化，稱為蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)（酶的變構(gòu)效應(yīng)稱為別構(gòu)效應(yīng)）（11）蛋白質(zhì)的協(xié)同效應(yīng)：一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)，其中具有促進(jìn)作用的稱為正協(xié)同效應(yīng)，具有抑制作用的稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)

（12）蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失，變性的本質(zhì)是非共價(jià)鍵和二硫鍵的破壞，但不改變蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。造成變性的因素有加熱、乙醇等有機(jī)溶劑、強(qiáng)堿、強(qiáng)酸、重金屬離子和生物堿等，變形后蛋白質(zhì)的溶解度降低、粘度增加，結(jié)晶能力消失、生物活性喪失、易受蛋白酶水解

（14）蛋白質(zhì)復(fù)性：若蛋白質(zhì)的變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質(zhì)仍可部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性2.問答題

（1）組成生物體的氨基酸數(shù)量是多少？氨基酸的結(jié)構(gòu)通式、氨基酸的等電點(diǎn)及計(jì)算公式？

組成生物的氨基酸有22種，組成人體和大多數(shù)生物的為20種，結(jié)構(gòu)通式如右圖。氨基酸的等電點(diǎn)指當(dāng)氨基酸溶液在某一定pH時(shí)，是某特定氨基酸分子上所帶的正負(fù)電荷相等，稱為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時(shí)溶液的pH即為該氨基酸的等電點(diǎn)，計(jì)算公式如下：中性氨基酸pI12(pK"1pK"2)一氨基二羧基氨基酸pI12(pK"1pK"2)二氨基一羧基氨基酸pI12(pK"2pK"3)（2）氨基酸根據(jù)R基團(tuán)的極性和在中性條件下帶電荷的情況如何分類？并舉例

分類名稱結(jié)構(gòu)縮寫丙氨酸Ala(A)纈氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L)非極性氨基酸（疏水，8種）異亮氨酸Ile(I)脯氨酸Pro(P)甲硫氨酸（也稱蛋氨酸）Met(M)苯丙氨酸Phe(F)非極性氨基酸（疏水，8種）色氨酸Trp(W)甘氨酸（中性氨基酸，不帶電）Gly(G)絲氨酸（中性氨基酸，不帶電）Ser(S)蘇氨酸（中性氨基酸，不帶電）Thr(T)半胱氨酸極性氨基酸（中性氨基酸，不帶電）Cys(C)（親水，12種）酪氨酸（中性氨基酸，不帶電）Tyr(Y)天冬酰胺（中性氨基酸，不帶電）Asn(N)谷氨酰胺（中性氨基酸，不帶電）Gln(Q)天冬氨酸（酸性氨基酸，帶負(fù)電）Asp(D)谷氨酸（酸性氨基酸，帶負(fù)電）Glu(E)極性氨基酸（親水，12種）賴氨酸（堿性氨基酸，帶正電）Lys(K)精氨酸（堿性氨基酸，帶正電）Arg(R)極性氨基酸（親水，12種）組氨酸（堿性氨基酸，帶正電）His(H)（3）蛋白質(zhì)中氮含量是多少，如何測定粗蛋白的氮含量？

各種蛋白質(zhì)的氮含量很接近，平均為16%。生物樣品中，每得得1g氮就相當(dāng)于100/16=6.25g蛋白質(zhì)。通常采用定氮法測量蛋白質(zhì)含量，其中較為經(jīng)典的是凱氏定氮法（粗蛋白測定的經(jīng)典方法）

（4）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有哪幾種形式？其要點(diǎn)包括什么？

蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)包括α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲四種。

①α-螺旋要點(diǎn)：多肽鏈主鏈圍繞中心軸形成右手螺旋，側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)；每圈螺旋含3.6個氨基酸，螺距為0.54nm；每個肽鍵的亞胺氫和第四個肽鍵的羰基氧形成的氫鍵保持螺旋穩(wěn)定，氫鍵與螺旋長軸基本平行

②β-折疊要點(diǎn)：多肽鏈充分伸展，相鄰肽單元之間折疊形成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈位于鋸齒的上下方；兩段以上的β-折疊結(jié)構(gòu)平行排列，兩鏈間可以順向平行，也可以反向平行；兩鏈間肽鍵之間形成氫鍵，以穩(wěn)固β-折疊，氫鍵與螺旋長軸垂直

③β-轉(zhuǎn)角要點(diǎn)：肽鏈內(nèi)形成180°回折；含4個氨基酸殘基，第一個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵；第二個氨基酸殘基常為Pro（脯氨酸）

④無規(guī)卷曲要點(diǎn)：沒有確定規(guī)律性的肽鏈結(jié)構(gòu)；是蛋白質(zhì)分子的一些沒有規(guī)律的松散的肽鏈構(gòu)象，對蛋白質(zhì)分子的生物功能有重要作用，可使蛋白質(zhì)在功能上具有可塑性（5）一個螺旋片段含有180個氨基酸殘基，該片段中共有多少圈螺旋？計(jì)算該片段的軸長

螺旋數(shù)為180/3.6=50，軸長為0.54×50=27nm

（6）維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？維持空間結(jié)構(gòu)的作用力有哪些？

維持蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力（主要的化學(xué)鍵）：肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵維持空間結(jié)構(gòu)的作用力：氫鍵、疏水鍵、離子鍵、范德華力等（統(tǒng)稱次級鍵）非化學(xué)鍵和二硫鍵

（7）簡述蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)：一級結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)；同源蛋白質(zhì)（在不同生物體內(nèi)的作用相同或相似的蛋白質(zhì)）的一級結(jié)構(gòu)的種屬差異揭示了進(jìn)化的歷程，如細(xì)胞色素C；一級結(jié)構(gòu)的變化引起分子生物學(xué)功能的減退、喪失，造成生理功能的變化，甚至引起疾��；肽鏈的局部斷裂是蛋白質(zhì)的前體激活的重要步驟

蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)：變構(gòu)蛋白可以通過空間結(jié)構(gòu)的變化使其能夠更充分、更協(xié)調(diào)地發(fā)揮其功能，完成復(fù)雜的生物功能；蛋白質(zhì)的變性與復(fù)性與其空間結(jié)構(gòu)關(guān)系密切；蛋白質(zhì)的構(gòu)象改變可影響其功能，嚴(yán)重時(shí)導(dǎo)致疾病的發(fā)生（蛋白質(zhì)構(gòu)象病，如瘋牛�。�（8）簡述蛋白質(zhì)的常見分類方式

根據(jù)分子形狀分類：球狀蛋白質(zhì)、纖維狀蛋白質(zhì)、膜蛋白質(zhì)

根據(jù)化學(xué)組成分類：簡單蛋白質(zhì)、結(jié)合蛋白質(zhì)[結(jié)合蛋白質(zhì)=簡單蛋白質(zhì)+非蛋白質(zhì)組分（輔基）]

根據(jù)功能分類：酶、調(diào)節(jié)蛋白、貯存蛋白、轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白、運(yùn)動蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受體蛋白、支架蛋白、結(jié)構(gòu)蛋白、異常蛋白（9）簡述蛋白質(zhì)的主要性質(zhì)

①兩性解離和等電點(diǎn)：蛋白質(zhì)分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側(cè)鏈中某些基團(tuán)在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負(fù)電荷或正電荷的基團(tuán)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時(shí)，蛋白質(zhì)解離成正負(fù)離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為0，此時(shí)溶液的pH為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)

②蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)：蛋白質(zhì)屬生物大分子，其分子直徑可達(dá)1-100nm之間，為膠粒范圍之內(nèi)，因而具有膠體的性質(zhì)

③蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固：在某些物理和化學(xué)因素作用下，蛋白質(zhì)分子的特定空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失，稱為變性。若變性程度較輕，除去變性因素后蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)或部分恢復(fù)其原有的構(gòu)象及功能，稱為復(fù)性。在一定條件下，蛋白疏水側(cè)鏈暴露在外，肽鏈因互相纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出，稱為蛋白質(zhì)的沉淀，變性的蛋白易于沉淀，有時(shí)蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。蛋白質(zhì)變性后的絮狀物加熱可變成比較堅(jiān)固的凝塊，此凝塊不易溶解于強(qiáng)酸和強(qiáng)堿中，稱為蛋白質(zhì)的凝固作用

④蛋白質(zhì)的紫外吸收：由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有波長的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白質(zhì)濃度成正比（用來測含量）

⑤蛋白質(zhì)的顯色反應(yīng)：經(jīng)水解產(chǎn)生的氨基酸可發(fā)生于茚三酮的反應(yīng)；蛋白質(zhì)和多肽分子中的肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色（稱為雙縮脲反應(yīng)，用以檢測水解程度）第三章核酸1.名詞解釋

（1）核苷：核苷是由戊糖與含氮堿基經(jīng)脫水縮合而生成的化合物，在大多數(shù)情況下，核苷是由核糖或脫氧核糖的C1β-羥基與嘧啶堿或嘌呤堿的N1或N9進(jìn)行縮合（生成的化學(xué)鍵稱為β，N糖苷鍵）

（2）核苷酸：核苷酸是由核苷與磷酸經(jīng)脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核苷酸兩類，由于與磷酸基團(tuán)羧基縮合的位置不同，分別生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸（最常見為5’-核苷酸）

（3）核酸的一級結(jié)構(gòu)：核苷酸通過3’,5’-磷酸二酯鍵連接成核酸（即多聚核苷酸），DNA的一級結(jié)構(gòu)就是指DNA分值中脫氧核糖核苷酸的排列順序及連接方式，RNA的一級結(jié)構(gòu)就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列順序及連接方式

（4）DNA的復(fù)性與變性：核酸的變性指核酸雙螺旋區(qū)的多聚核苷酸鏈間的氫鍵斷裂，形成單鏈結(jié)構(gòu)的過程，使之是失去部分或全部生物活性，但其變性并不涉及磷酸二酯鍵的斷裂，所以其一級結(jié)構(gòu)并不改變。能夠引起核酸變性的因素很多，升溫、酸堿度改變、甲醛和尿素都可引起核酸變性。注意，DNA的變性過程是突變性的。復(fù)性指變性核酸的互補(bǔ)鏈在適當(dāng)?shù)臈l件下重新地和成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過程

（5）分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補(bǔ)鏈形成雙鏈，或DNA單鏈和RNA單鏈的互補(bǔ)區(qū)域形成DNA-RNA雜合雙鏈的過程稱為分子雜交

（6）增色效應(yīng)：核酸變性后，260nm處的紫外吸收明顯增加，這種現(xiàn)象稱為增色效應(yīng)（7）減色效應(yīng)：核酸復(fù)性后，紫外吸收降低，這種現(xiàn)象稱為減色效應(yīng)

（8）基因與基因組：基因指遺傳學(xué)中DNA分子中最小的功能單位，某物種所含有的全部遺傳物質(zhì)稱為該生物體的基因組，基因組的大小與生物的復(fù)雜性有關(guān)

（9）Tm（熔解溫度）：通常把加熱變形使DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半時(shí)的溫度或紫外光吸收值達(dá)到最大值的50%時(shí)的溫度稱為DNA的解鏈溫度，又稱熔解溫度或熔點(diǎn)

（10）Chargaff定律：①所有的DNA分子中A=T，G=C，即A/T=G/C=1②嘌呤的總數(shù)等于嘧啶的總數(shù)相等即A+T=G+C③含氮基與含酮羰基的堿基總數(shù)相等A+C=G+T④同一種生物的所有體細(xì)胞DNA的堿基組成相同，與年齡、健康狀況、外界環(huán)境無關(guān)，可作為該物種的特征，用不對稱比率（A+T）/（G+C）衡量⑤親緣越近的生物，其DNA堿基組成越相近，即不對稱比率越相近

（11）探針：在核酸雜交的分析過程中，常將已知順序的核苷酸片段用放射性同位素或熒光標(biāo)記，這種帶有一定標(biāo)記的已知順序的核酸片段稱為探針2.問答題

（1）某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計(jì)），計(jì)算其余堿基的百分含量由已知A=15.1%，所以T=A=15.1%，因此G+C=69.8%，又G=C，所以G=C=34.9%（2）DNA和RNA在化學(xué)組成、分子結(jié)構(gòu)、細(xì)胞內(nèi)分布和生理功能上的主要區(qū)別是什么？

①化學(xué)組成：DNA的基本單位是脫氧核糖核苷酸，每一分子脫氧核糖核苷酸包含一分子磷酸，一分子脫氧核糖和一分子含氮堿基，DNA的含氮堿基有腺嘌呤（A）、鳥嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）四種；RNA的基本單位是核糖核苷酸，每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮堿基，RNA的含氮堿基有腺嘌呤（A）、鳥嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）四種。②分子結(jié)構(gòu)：DNA為雙鏈分子，其中大多數(shù)是是鏈狀結(jié)構(gòu)大分子，也有少部分呈環(huán)狀；RNA為單鏈分子。③細(xì)胞內(nèi)分布：DNA90%以上分布于細(xì)胞核，其余分布于核外如線粒體、葉綠體、質(zhì)粒等；RNA在細(xì)胞核和細(xì)胞液中都有分布。④生理功能：DNA分子包含有生物物種的所有遺傳信息；RNA主要負(fù)責(zé)DNA遺傳信息的翻譯和表達(dá)，分子量要比DNA小得多，某些病毒RNA也可作為遺傳信息的載體（3）簡述DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型的要點(diǎn)及生物學(xué)意義

DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的要點(diǎn)：①DNA分子由兩條多聚脫氧核糖核苷酸鏈（DNA單鏈）組成。兩條鏈沿著同一根軸平行盤繞，形成右手雙螺旋結(jié)構(gòu)。螺旋中兩條鏈的方向相反，其中一條鏈的方向?yàn)?’→3’，另一條鏈的方向3’→5’。②堿基位于螺旋的內(nèi)側(cè)，磷酸和脫氧核糖位于螺旋外側(cè)，堿基環(huán)平面與軸垂直，糖基環(huán)平面與堿基環(huán)平面呈90°角。③螺旋橫截面的直徑為2nm，每條鏈相鄰堿基平面之間的距離為0.34nm，每10個核酸形成一個螺旋，其螺距高度為3.4nm。④維持雙螺旋的力是鏈間的堿基對所形成的氫鍵，堿基的互相結(jié)合具有嚴(yán)格的配對規(guī)律，嘌呤堿基的總數(shù)等于嘧啶堿基的總數(shù)

生物學(xué)意義：雙螺旋結(jié)構(gòu)模型提供了DNA復(fù)制的機(jī)理，解釋了遺傳物質(zhì)自我復(fù)制的機(jī)制。模型是兩條鏈，而且堿基互補(bǔ)。復(fù)制之前，氫鍵斷裂，氫鍵斷裂，兩條鏈彼此分開，每條鏈作為一個模板復(fù)制除一條新的互補(bǔ)鏈，這樣就得到了兩對鏈，解決了遺傳復(fù)制中樣板的分子基礎(chǔ)

（4）DNA的三級結(jié)構(gòu)在原核生物和真核生物中各有什么特征？

絕大多數(shù)原核生物的DNA都是共價(jià)封閉的環(huán)狀雙螺旋，如果再進(jìn)一步盤繞則形成麻花狀的超螺旋三級結(jié)構(gòu)。真核生物中，雙螺旋的DNA分子圍繞一蛋白質(zhì)八聚體進(jìn)行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結(jié)構(gòu)，稱為核小體，屬于DNA的三級結(jié)構(gòu)（5）細(xì)胞內(nèi)含哪幾種主要的RNA？其結(jié)構(gòu)和功能是什么？細(xì)胞內(nèi)的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA。

mRNA：單鏈RNA，功能是將DNA的遺傳信息傳遞到蛋白質(zhì)合成基地核糖核蛋白體tRNA：單鏈核酸，但在分子中的某些局部部位也可形成雙螺旋結(jié)構(gòu)，保守性最強(qiáng)。二級結(jié)

構(gòu)由于局部雙螺旋的形成而呈現(xiàn)三葉草形，三級結(jié)構(gòu)由三葉草形折疊而成，呈倒L型。功能是將氨基酸活化搬運(yùn)到核糖體，參與蛋白質(zhì)的合成

rRNA：細(xì)胞中含量最多（RNA總量的80%），與蛋白質(zhì)組成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場所。在原核生物中，有5S、16S、23S，16S的rRNA參與構(gòu)成蛋白體的小亞基，5S和23S的rRNA參與構(gòu)成核蛋白體的大亞基；在真核生物中，rRNA有四種5S、5.8S、18S、28S，其中18S參與構(gòu)成核蛋白體小亞基，其余參與構(gòu)成核蛋白體大亞基（6）簡述tRNA的二級結(jié)構(gòu)要點(diǎn)

tRNA的二級結(jié)構(gòu)呈三葉草形，包含以下區(qū)域：①氨基酸接受區(qū)：包含tRNA的3’-末端和5’-末端，3’-末端的最后三個核苷酸殘基都是CCA，A為核苷，氨基酸可與之形成酯，該去區(qū)在蛋白質(zhì)合成中起攜帶氨基酸的作用②反密碼區(qū)：與氨基酸接受區(qū)相對的一般含有七個核苷酸殘基的區(qū)域，中間的三個核苷酸殘基稱為反密碼子③二氫尿嘧啶區(qū)：該區(qū)域含有二氫尿嘧啶④TψC區(qū)：該區(qū)與二氫尿嘧啶區(qū)相對，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷組成環(huán)（TψC）由7個核苷酸組成，通過由5對堿基組成的雙螺旋區(qū)（TψC臂）與tRNA其余部分相連，除個別例外，幾乎所有的tRNA在此環(huán)中都含有TψC⑤可變區(qū)：位于反密碼去與TψC之間，不同的tRNA在該區(qū)域中變化較大（7）簡述核酸的主要性質(zhì)

①一般理化性質(zhì)：固體DNA為白色纖維狀固體，RNA為白色粉末狀固體，均溶于水，不溶于一般的有機(jī)溶劑，在70%乙醇中形成沉淀，具有很強(qiáng)的旋光性，DNA粘度較大，RNA粘度小得多②兩性和等電點(diǎn)：由于核酸分子中既具有酸性基團(tuán)，有具有堿性基團(tuán)，因而核酸具有兩性性質(zhì)。DNA的等電點(diǎn)為4至4.5，RNA的等電點(diǎn)2至2.5（RNA存在核苷酸內(nèi)的分子內(nèi)氫鍵，促進(jìn)電離）

③紫外吸收：核酸的吸收峰為260nm左右的紫外線

④核酸的水解：核酸的水解有堿水解和酶水解兩種方式，前者通過在堿性條件下沒有選擇性地?cái)嗔蚜姿岫�酯鍵完成，后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶，可以有選擇性地切斷磷酸二酯鍵（限制性核酸內(nèi)切酶）或者沒有選擇性地切斷

⑤核酸的變性：核酸的變性本質(zhì)上是氫鍵的斷裂，變成單鏈結(jié)構(gòu)。DNA的熱變性過程是突變的，在很窄的溫度區(qū)間內(nèi)完成，其熔解溫度滿足2.44(Tm69.3)=100(G+C)；RNA由于只有局部的雙螺旋區(qū)，所以變性行為引起的性質(zhì)變化不明顯

⑥核酸的復(fù)性：在適當(dāng)條件下，變性核酸的互補(bǔ)鏈能夠重新結(jié)合成雙螺旋結(jié)構(gòu)，DNA的生物活性只能得到部分恢復(fù)，且出現(xiàn)減色效應(yīng)，將熱變性的DNA驟然冷卻時(shí)，DNA不可能復(fù)性，緩慢冷卻可以復(fù)性，分子量越大復(fù)性越困難，濃度越大，復(fù)性越困難⑦核酸的分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補(bǔ)鏈能夠形成雙鏈或者DNA單鏈和RNA單鏈的互補(bǔ)區(qū)形成DNA-RNA雜合雙鏈⑧含氮堿基的性質(zhì)：存在酮式-烯醇式或氨式-亞胺式的互變異構(gòu)，具有芳環(huán)、氨、酮、烯醇等相應(yīng)的化學(xué)性質(zhì)，并且具有弱堿性第四章糖1.名詞解釋

糖：糖指多羥基醛或者多羥基酮及其衍生物或縮聚物的總稱，俗稱碳水化合物2.問答題

（1）簡述糖的功能及分類？并舉例說明

糖的功能：糖是生物體的能源物質(zhì)，是細(xì)胞的結(jié)構(gòu)組分，具有細(xì)胞識別、機(jī)體免疫、信息傳遞的作用。

糖的分類：根據(jù)大小分為單糖（大約20種）、寡糖（2-10種）、多糖和糖綴合物。單糖按照其中碳原子的數(shù)目分為丙糖（醛糖如甘油醛，酮糖如二羥丙酮）、丁糖（醛糖如赤蘚糖，酮糖如赤蘚酮糖）、戊糖（醛糖如核糖，酮糖如核酮糖）、己糖（醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖）、庚糖（景天酮糖）。寡糖按照所含糖基多少分為二糖（蔗糖、麥芽糖、乳糖）、三糖（棉籽糖）六糖。多糖分為均多糖（淀粉、糖原、甲殼素、纖維素）和雜多糖（半纖維素、粘多糖）。糖綴合物分為糖蛋白和糖脂兩類

（2）說明麥芽糖（組成淀粉的基本單位）、纖維二糖（組成纖維素的基本單位）所含單糖的種類、糖苷鍵的類型。

一分子麥芽糖中含有兩分子α-葡萄糖（1-C和4-C上的羥基均在環(huán)平面下方），糖苷鍵為1-4糖苷鍵；一分子纖維二糖中含有兩分子β-葡萄糖（1-C和4-C上的羥基均在環(huán)平面上方），糖苷鍵為1-4糖苷鍵（3）列舉出四種多糖的名稱

均多糖（由一種單糖聚合而成）：淀粉（有直鏈淀粉和支鏈淀粉兩種，后者存在1-6糖苷鍵，兩者均是植物細(xì)胞的能源儲存形式）、糖原（動物及細(xì)菌的儲能物質(zhì)，貯存于動物的肝臟和肌肉中，結(jié)構(gòu)于支鏈淀粉類似，遇碘顯紅紫色）、纖維素[葡萄糖β（1-4）糖苷鍵連接而成的無分支的同多糖，形成植物細(xì)胞細(xì)胞壁]、甲殼素[2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β（1-4）糖苷，基本單位為β-葡萄糖的2-C上經(jīng)過氨基修飾后的產(chǎn)物]

雜多糖（由幾種不同的單糖聚合而成）：半纖維素（存在于植物細(xì)胞壁中的所有雜多糖的總稱）、粘多糖（糖胺聚糖。是含氨基己糖的雜多糖的總稱，表現(xiàn)為一定的粘性和酸性，如透明質(zhì)酸和肝素）、藥物多糖（中藥的有效成分）、其他雜多糖如瓊脂和果膠第五章脂類及生物膜

1.名詞解釋

脂：指由酸和醇發(fā)生脫水酯化反應(yīng)形成的化合物，包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇類，分為簡單脂（不與脂肪酸結(jié)合的脂，如固醇類、萜類、前列腺素）和結(jié)合脂（與脂肪酸結(jié)合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蠟和脂蛋白）2.問答題

（1）簡述脂的功能。

①脂是生物細(xì)胞重要的儲能物質(zhì)，因?yàn)槠渚哂袩嶂蹈�、不溶于水、易于聚集的特點(diǎn)②位于體表的脂類具有機(jī)械性的保護(hù)作用③脂類（磷脂酰甘油酯）是組成細(xì)胞膜的主要成分④簡單的脂類在體內(nèi)是維生素及激素的前體物質(zhì)（2）簡述生物膜的流動鑲嵌模型？

生物膜分為細(xì)胞膜和細(xì)胞器膜，其共同特點(diǎn)是單層的生物膜（細(xì)胞膜）是流動的磷脂雙分子層構(gòu)成的連續(xù)體，蛋白質(zhì)無規(guī)則地分布在磷脂雙分子層中。脂類的流動性使得生物膜具有一定的流動性，方便蛋白質(zhì)的運(yùn)動，也使得細(xì)胞可變形；膜的流動性與脂的種類和溫度有關(guān)。蛋白質(zhì)是選擇性透過的運(yùn)輸通道，同時(shí)也是細(xì)胞間信息傳遞、識別的受體。細(xì)胞器膜的結(jié)構(gòu)與細(xì)胞膜類似，但由于功能的分化而多為雙層膜，內(nèi)層膜出現(xiàn)擴(kuò)大現(xiàn)象，成為新陳代謝的部位。第6章酶1.名詞解釋

（1）酶：酶是一類具有高效性和專一性的生物催化劑

（2）單酶（單純蛋白酶）：除了蛋白質(zhì)外，不含有其他物質(zhì)的酶，如脲酶等一般水解酶（3）全酶（結(jié)合蛋白酶）：含酶蛋白（脫輔酶，決定反應(yīng)底物的種類，即酶的專一性）和非蛋白小分子物質(zhì)（傳遞氫、電子、基團(tuán)，決定反應(yīng)的類型、性質(zhì)）的酶。酶蛋白與輔助因子單獨(dú)存在時(shí)，沒有催化活力，兩部分結(jié)合稱為全酶

（4）輔酶：與酶蛋白結(jié)合較松、容易脫離酶蛋白、可用透析法除去的小分子有機(jī)物或金屬離子等輔助因子，如輔酶I和輔酶II

（5）輔基：與酶蛋白結(jié)合較為緊密、不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學(xué)處理才能與蛋白分開的小分子物質(zhì)，如細(xì)胞色素氧化酶中的鐵卟啉

※輔酶可輔基之間沒有嚴(yán)格的界限，只是輔酶和輔基與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同（6）單體酶：一般是由一條肽鏈組成，但有的也是由多條肽鏈組成的酶類（胰凝乳蛋白酶，3肽鏈，以二硫鍵連接），一般催化水解反應(yīng)

（7）寡聚酶：寡聚酶是由兩個或兩個以上的亞基組成的酶，亞基可以相同也可以不同，亞基之間以次級鍵結(jié)合，彼此容易分開，多數(shù)寡聚酶在代謝中起調(diào)節(jié)作用

（8）多酶體系（多酶復(fù)合物）：由幾種酶靠非共價(jià)鍵彼此嵌合而成，通常是系列反應(yīng)中2-6個功能相關(guān)的酶組成，有利于一系列反應(yīng)的連續(xù)進(jìn)行，以提高酶的催化效率，同時(shí)便于機(jī)體對酶的調(diào)控

（9）酶的專一性：一種酶只能作用于一種物質(zhì)物質(zhì)或者結(jié)構(gòu)相似的一類物質(zhì)，促使其發(fā)生一定的化學(xué)反應(yīng)，這種現(xiàn)象稱為酶的專一性。酶的專一性包括結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性兩類。結(jié)構(gòu)專一性有相對專一性[包括鍵專一性（只能作用于一定的鍵，對鍵兩邊的基團(tuán)沒有要求）、基團(tuán)專一性（除要求一定的鍵之外，對鍵一端的集團(tuán)也有要求）]和絕對專一性（對于底物的化學(xué)結(jié)構(gòu)要求非常嚴(yán)格，只作用于一種底物）兩類。立體異構(gòu)專一性（超專一）指當(dāng)?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時(shí)，酶只能作用于其中的一種，對其對映體則沒有作用（10）誘導(dǎo)契合學(xué)說：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，底物先引起酶構(gòu)象的改變，使酶的催化和結(jié)合部位達(dá)到活性部位所需的方位，從而底物能與酶結(jié)合，進(jìn)行酶催化下的化學(xué)反應(yīng)

（11）中間產(chǎn)物學(xué)說：當(dāng)酶催化某一化學(xué)反應(yīng)時(shí)，酶首先與底物結(jié)合，形成中間符合產(chǎn)物（ES），然后生成產(chǎn)物（P），并釋放酶，即E+SES→E+P

（12）酶的活性部位：酶分子中與底物直接結(jié)合，并催化底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的部位，有底物結(jié)合部位和催化部位組成，前者負(fù)責(zé)與底物的結(jié)合，后者負(fù)責(zé)催化底物鍵的斷裂，決定酶促反應(yīng)的類型，即酶的催化性質(zhì)。酶活中心的體積占酶總體積的比例很小，是三維實(shí)體（即在一級結(jié)構(gòu)上相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上很近），通常處于分子表面的一個裂縫內(nèi)，具有柔韌和可運(yùn)動性

（13）必需基團(tuán)：必需基團(tuán)指參與構(gòu)成酶活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團(tuán)，既包含活性中心的必需基團(tuán)，也包括活性中心之外的必需基團(tuán)

（14）酶促反應(yīng)動力學(xué)：指研究酶促反應(yīng)的速度以及影響此速度的各種因素的科學(xué)。前者體現(xiàn)酶的活力，后者體現(xiàn)影響酶的活力的因素。

（15）抗體酶：抗體酶是抗體的高度選擇性和酶的高度催化作用結(jié)合的產(chǎn)物，本質(zhì)上是一類具有催化活性的免疫球蛋白在可變區(qū)賦予了酶的屬性，所以也稱為催化性抗體。他是用事先設(shè)計(jì)好的抗原按照一般單克隆抗體制備的程序獲得具有催化反應(yīng)活性的抗體，一般情況下這些抗體具有酶反應(yīng)的特征。

（16）核酶：指具有催化活性的RNA，按照作用底物分類，分為催化分子內(nèi)反應(yīng)的核酶（包括自我剪接核酶和自我剪切核酶）和催化分子間反應(yīng)的核酶。所以說RNA是一種既能攜帶遺傳信息，又具有生物催化功能的生物分子

（17）同工酶：指有機(jī)體內(nèi)催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成有所不同的一組酶，這類酶通常由兩個或以上的肽鏈聚合而成，它們的生理性質(zhì)及理化性質(zhì)不同2.問答題

（1）酶作為催化劑有哪些特點(diǎn)？

①酶作為催化劑的特點(diǎn)：酶的催化作用具有高效性、高度專一性，同時(shí)酶易失活、活性收到調(diào)節(jié)、控制，有些酶需要輔助因子，反應(yīng)條件溫和②酶和一般催化劑的共性：只能催化熱力學(xué)上允許進(jìn)行的反應(yīng)，自身不參與反應(yīng)，不能改變平衡常數(shù)（2）闡述酶的化學(xué)本質(zhì)

絕大多數(shù)酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)（只有有催化作用的蛋白質(zhì)才成為酶），少數(shù)為RNA。單純酶只含有蛋白質(zhì)；結(jié)合酶含有蛋白質(zhì)和非蛋白小分子物質(zhì)，其蛋白質(zhì)和輔助因子單獨(dú)存在時(shí)沒有催化作用。輔助因子可以是小分子有機(jī)化合物或金屬離子，分為輔酶和輔基兩類，輔酶可用物理方法除去，輔基只能通過化學(xué)處理除去，但二者間沒有明顯界限。通常一種酶蛋白只有與某一特定的輔酶結(jié)合才能成為有活性的全酶，并且一種輔酶可以與多種不同的酶蛋白結(jié)合，組成具有不同專一性的全酶（3）酶的專一性有哪幾類？如何解釋酶的專一性？

酶的專一性分為結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性。結(jié)構(gòu)專一性包括相對專一性和絕對專一性。相對專一性包括鍵專一性（只作用于一定的鍵，不對基團(tuán)有要求）和基團(tuán)專一性（不但對鍵有要求，也對基團(tuán)有要求）；絕對專一性指酶只作用于一種底物，對其化學(xué)結(jié)構(gòu)要求非常嚴(yán)格。立體異構(gòu)專一性是當(dāng)?shù)孜镉辛Ⅲw異構(gòu)體時(shí)，酶只對其中的一種有作用，對其對映體則沒有作用

（4）輔基和輔酶有何不同？在酶催化反應(yīng)中它們起什么作用？

輔酶與酶蛋白結(jié)合較松，容易脫離酶蛋白，可用透析法除去小分子有機(jī)物。輔基與酶蛋白結(jié)合較緊，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學(xué)處理才能分開酶蛋白和輔基。輔酶和輔基在酶促反應(yīng)中起傳遞氫、電子、基團(tuán)的作用，決定反應(yīng)的類型和性質(zhì)（5）根據(jù)國際酶學(xué)委員會的建議，如何對酶進(jìn)行統(tǒng)一分類和命名？

①根據(jù)國際酶學(xué)委員會的規(guī)定，按酶促反應(yīng)的類型，將酶分為6大類：氧化還原酶（編號1）、轉(zhuǎn)移酶（編號2）、水解酶（編號3）、裂合酶（編號4）、異構(gòu)酶（編號5）、合成酶（編號6）②根據(jù)底物中被作用的基團(tuán)或鍵的特點(diǎn)將每一大類分成若干個亞類，每個亞類按正整數(shù)順序編號③每個亞類仍可分為亞亞類，按照正整數(shù)順序編號④按照酶在亞亞類中的排號確定第四個數(shù)字⑤每個酶的分類編號由四個數(shù)字組成，中間用“.”隔開，并在編號之前冠以E.C.（6）根據(jù)國際酶學(xué)委員會的建議，酶分為哪幾大類？每一大類催化的化學(xué)反應(yīng)的特點(diǎn)是什么？請指出以下幾種酶分別屬于那一大類酶：a.葡糖磷酸異構(gòu)酶b.蛋白酶c.丙酮酸羧化酶、d.脂肪酶琥珀酸脫氫酶e.淀粉酶f.谷丙轉(zhuǎn)氨酶g.多酚氧化酶h.膽堿轉(zhuǎn)乙酰酶i.醇脫氫酶j.草酰乙酸脫羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶大類編號名稱催化的反應(yīng)包含編號1氧化還原酶類A-2H+B（輔酶）A+B-2HB-2H+Od.g.i.2BO+H2O2轉(zhuǎn)移酶類A-X+BA+B-Xc.f.h.3水解酶類A-B+H2OAOH+BHb.e.l.4裂合酶類A-BA+Bj.5異構(gòu)酶類ABa.6合成酶類A+B+ATPA-B+ADP（需能合成）k.（7）試述酶催化的作用機(jī)理

①酶是催化劑，因此遵循一般催化劑的規(guī)律，即能加速化學(xué)反應(yīng)速率，具有微量高效性；只能加速熱力學(xué)上可能的反應(yīng)；只能縮短平衡達(dá)到的時(shí)間，不改變平衡點(diǎn)；對正反應(yīng)和逆反應(yīng)有同等的催化作用②酶加速反應(yīng)的本質(zhì)降低活化能：反應(yīng)體系中活化分子越多，化學(xué)反應(yīng)速率越快。酶通過降低活化能，間接增加活化分子數(shù)，使得化學(xué)反應(yīng)加速③酶的催化方式過渡態(tài)理論：在酶促反應(yīng)中，酶和底物首先生成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，之后分解成為產(chǎn)物和酶，反應(yīng)中間產(chǎn)物具有比E+S更低的能量，因此活化能降低，反應(yīng)加速（8）闡述酶具有高效催化的分子機(jī)理（闡述與酶高催化效率有關(guān)的因素）

①底物和酶的臨近效應(yīng)和定向效應(yīng)：臨近效應(yīng)是指底物與酶結(jié)合性成中間復(fù)合物以后，使底物之間和底物間、酶的催化基團(tuán)與底物之間集合于同一分子而使有效濃度得以極大提高，使分子間的反應(yīng)變成了近似分子內(nèi)的反應(yīng)，使反應(yīng)速率大大增加

②促進(jìn)底物過渡態(tài)形成的非共價(jià)作用：酶的的活性中心的某些基團(tuán)或離子可以使反應(yīng)底物分子內(nèi)中的某些基團(tuán)的電子云密度增加或降低，產(chǎn)生“電子張力”，使敏感的一端更加敏感，底物分子發(fā)生形變，底物比較接近它的過渡態(tài)，形成相互契合的酶-底物復(fù)合物，降低了反應(yīng)活化能，使反應(yīng)易于發(fā)生

③誘導(dǎo)契合學(xué)說：酶分子具有一定的柔韌性，其作用的專一性不僅取決于酶和底物的正確結(jié)合，也取決于酶的催化基團(tuán)有正確的空間取位。當(dāng)?shù)孜锱c酶的結(jié)合部位結(jié)合時(shí)，產(chǎn)生相互誘導(dǎo)，使得酶的構(gòu)象發(fā)生變化，酶與底物完全契合，反應(yīng)發(fā)生

④酶促反應(yīng)的機(jī)理：酶促反應(yīng)有酸堿催化、共價(jià)催化和金屬離子催化三種機(jī)理。酸堿催化過程中，酶瞬間向反應(yīng)物提供質(zhì)子或者接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)、加速反應(yīng)。共價(jià)催化中，親核或親電子催化劑能放出電子或吸收電子并作用底物形成正電荷中心或負(fù)電荷中心，形成不穩(wěn)定的共價(jià)中間絡(luò)合物（9）闡述酶活性部位的組成與特點(diǎn)

酶的活性中心由結(jié)合部位和催化部位組成，結(jié)合部位負(fù)責(zé)與底物的結(jié)合，決定酶的專一性，催化部位負(fù)責(zé)催化底物鍵的斷裂形成新鍵，決定酶的催化性質(zhì)。活性部位的共同特點(diǎn)：①活性部位只占酶分子總體積相當(dāng)小的一部分②酶的活性部位具有三維實(shí)體，在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上可能很接近③底物和酶的活性部位有誘導(dǎo)契合作用④酶的活性部位是位于酶分子表面的一個裂縫內(nèi)⑤底物通過次級鍵較弱的力結(jié)合到酶上⑥酶的活性部位具有柔韌性和可運(yùn)動性，酶變性過程中，活性部位最先被破壞（10）影響酶催化反應(yīng)速度的因素有哪些？這些因素如何影響酶促反應(yīng)速度？

第一，抑制劑的影響作用。抑制劑指能夠使酶的必需基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變而降低酶活性甚至使酶完全喪失活性的物質(zhì)。抑制劑的影響作用可分為失活作用和變性作用，失活作用指使酶蛋白變性而引起活性喪失的作用；抑制作用指使酶的必需基團(tuán)的化學(xué)性質(zhì)改變，但酶未變性，而引起酶活力的降低或喪失，分為可逆抑制作用（包括競爭性抑制作用、非競爭性抑制作用、反競爭性抑制作用）和不可逆抑制作用，兩者可以用能否使用透析、超濾等物理方法除去抑制劑使酶復(fù)性區(qū)別，可逆抑制可以用物理方法除去抑制劑，不可逆抑制不能物理方法除去抑制劑。

第二，溫度對酶作用的影響。每種酶有自身的酶反應(yīng)最適溫度，溫度的影響具有兩面性，即反應(yīng)速率隨著溫度升高而加快，但酶的蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)在高溫下出現(xiàn)熱變性現(xiàn)象。

第三，pH對酶作用的影響。酶的活力受pH的影響，在一定pH下，酶表現(xiàn)出最大活力，高于或低于該pH，酶的活性均受到影響。過酸或過堿的環(huán)境使酶的空間結(jié)構(gòu)破壞，引起酶構(gòu)象的改變，酶活性喪失；當(dāng)pH改變不是很劇烈時(shí)，酶的活性受到影響，但未變性；pH影響維持酶空間結(jié)構(gòu)的有關(guān)基團(tuán)的解離

第四，激活劑的影響。激活劑能夠提高酶活性，大部分是無機(jī)離子或簡單的有機(jī)物第五，酶濃度的影響。在底物足夠過量而其他條件固定的條件下，若反應(yīng)系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質(zhì)及其他不利于酶發(fā)揮作用的因素，酶促反應(yīng)的反應(yīng)速率與酶的濃度成正比

（11）試寫出米氏方程并加以討論米氏方程：VV[S]1Km110maxKS]，雙倒數(shù)形式：V()V，抑制作用討論如下表：

m[0Vmax[S]max種類米氏方程雙倒數(shù)形式VmaxKm斜率無抑制1VKmV(1)1VV1max0max[S]max縱截距KKmm1橫截距Vmax競爭性1Km11抑制V([S])V不變增加增大0Vmaxmax非競爭1性抑制VKm(1])"V減小不變增大0Vmax[Smax反競爭1K1"性抑制VmV()減小不變0max[S]V減小max（12）試討論米氏常數(shù)的定義及其意義

米氏常數(shù)Kkk3m2k，其中k1、k2、k3分別為酶與底物生成復(fù)合物的平衡常數(shù)，復(fù)合

1物分解為酶與底物的平衡常數(shù)和復(fù)合物轉(zhuǎn)化為酶與產(chǎn)物的平衡常數(shù)。米氏常數(shù)是酶的特征物理常數(shù)，只與酶的性質(zhì)與底物種類有關(guān)，而與酶濃度無關(guān)，可以鑒定酶。通過米氏常數(shù)的大小可以判斷酶與底物親和力的大小，米氏常數(shù)越大，親和力越小，米氏常數(shù)越小，親和力越大。同時(shí)當(dāng)反應(yīng)速率為最大速率的一半時(shí)，米氏常數(shù)為此時(shí)的底物濃度（13）當(dāng)一酶促反應(yīng)進(jìn)行的速率為Vmax的80%時(shí)，Km和[S]之間有何關(guān)系？

將V0=0.8VVmax帶入米氏方程，有0.8Vmax[S][SmaxKS]，即0.8]K，[S]=4Km

m[m[S]（14）如何區(qū)別競爭性抑制劑、非競爭性抑制劑和反競爭性抑制劑？并分別簡述它們的動力學(xué)特點(diǎn)

競爭性抑制：抑制劑（I）與底物（S）競爭酶的結(jié)合部位，從而影響了底物與酶的正

常結(jié)合，抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物類似，抑制程度取決于底物及抑制劑的相對濃度，抑制作用可以通過增加底物濃度解除。其動力學(xué)特點(diǎn)是Vmax不變，但達(dá)到Vmax時(shí)所需的底物濃度增大，Km變大并隨[I]的增加而增加，雙倒數(shù)作圖直線交于縱軸。

非競爭性抑制：底物和抑制劑同時(shí)和酶結(jié)合，兩者沒有競爭作用，但中間的三元復(fù)合物不能分解為產(chǎn)物，酶活性降低，抑制劑結(jié)構(gòu)與底物沒有共同之處，抑制劑與酶活性部位以外的基團(tuán)結(jié)合，抑制作用不能通過增加底物濃度解除。動力學(xué)特點(diǎn)：Vmax減小，Km不變，雙倒數(shù)作圖交于橫軸。

反競爭性抑制：抑制劑與ES復(fù)合物結(jié)合，形成EIS，不能與酶直接結(jié)合，但三元復(fù)合物不能轉(zhuǎn)換為產(chǎn)物，從而抑制酶的活性。動力學(xué)特點(diǎn)：Vmax減小Km減小雙倒數(shù)作圖呈一組平行線

（15）如何利用雙倒數(shù)法求Vmax和Km的值？

取米氏方程的雙倒數(shù)形式，將[S]的倒數(shù)和不同濃度下的速率表在直角坐標(biāo)紙上，得到直線，則兩常數(shù)為V1max縱截距，K1m橫截距（16）由酶反應(yīng)S→P測得數(shù)據(jù)如下：[S]/molL-1v/（nmolL-1min-1）1/[S]1/v6.25×10-615.01.6×1050.066677.5×10-556.251.33×1040.017781.00×10-460.01.0×1040.016671.00×10-374.91.0×1030.013351.00×10-275.01.0×1020.01333①計(jì)算Km及Vmax。

②當(dāng)[S]=5×10-5mol/L時(shí)，酶催化反應(yīng)的速率是多少？③當(dāng)[S]=5×10-5mol/L時(shí)，酶的濃度增加一倍，此時(shí)v是多少？

解：①由表中數(shù)據(jù)，得Vmax=75.0nmolL-1min-1，將表中的數(shù)據(jù)轉(zhuǎn)化為倒數(shù)，同樣列于上表，利用米氏方程的雙倒數(shù)形式，在數(shù)據(jù)中任取兩點(diǎn)，求得直線方程為

1V3107(1[S])0.01320因此Km=2.27×10-5，Vmax=1÷0.0132=75.8nmolL-1min-②將給定條件帶入方程，求得V0=52.1nmolL-1min-1

③由于此時(shí)酶不能全部與底物結(jié)合，處于過量狀態(tài)，因此濃度增加一倍，速率不變第7章維生素和輔酶1.名詞解釋

維生素：維生素是參與生物生長發(fā)育和代謝必須的一類微量有機(jī)物質(zhì)，這類物質(zhì)由于體內(nèi)不能合成或合成量不足，所以必須由食物供給。已知絕大多數(shù)維生素為酶的輔酶或者輔基的組成成分，在物質(zhì)代謝中起重要作用2.問答題

（1）根據(jù)溶解性，維生素分為幾類？各類維生素的生物學(xué)功能？每類分別包括哪些？

類別功能具體種類脂溶性維生素調(diào)控某些生物機(jī)能維生素A、維生素B、維生素E、維生素KB族維生素（B1、B2、B3、水溶性維生素輔酶，參與酶催化反應(yīng)中底物基團(tuán)的轉(zhuǎn)移B4、B5、B6、B7、B11、B12）、維生素C（2）試總結(jié)維生素B1、B2、B3、B5、B11與輔酶的關(guān)系

維生素B1即硫胺素，在體內(nèi)以硫胺素磷酸（TP）或硫胺素焦磷酸（TPP）的形式存在，是體內(nèi)脫羧酶的的輔酶，涉及糖代謝中的醛和酮的合成與裂解反應(yīng)。TPP是催化丙酮酸或α-酮戊二酸反應(yīng)的輔酶，又稱羧化輔酶

維生素B2即核黃素，在體內(nèi)以黃素單核苷酸（FMN）和黃素腺嘌呤二核苷酸（FAD）的形式存在，是脫氫酶的輔酶，通過氧化態(tài)和還原態(tài)的互變，起促進(jìn)底物脫氫或傳遞氫的作用

微生物B3包括煙酰胺和尼克酰胺，也稱為維生素PP，在體內(nèi)以輔酶I（NAD）和輔酶II（NADP）的形式存在，NAD+和NADP+是脫氫酶的輔酶，在體內(nèi)通過氧化態(tài)和還原態(tài)的互變實(shí)現(xiàn)氫傳遞，NAD+是呼吸鏈中氫傳遞過程中的重要環(huán)節(jié)，通常代謝物上脫下的氫先交給NAD+使之成為NADH和H+，再通過呼吸鏈的傳遞，最后交給氧。NAD+也是DNA連接酶的輔酶。維生素PP同時(shí)具有維持神經(jīng)組織健康的作用

維生素B5也稱為泛酸、遍多酸，在體內(nèi)以輔酶A（CoA，因含有巰基常寫成CoA~SH）的形式存在，是�；�反應(yīng)的輔酶，通過自身的巰基接受和釋放酰基，起轉(zhuǎn)移酰基的作用，泛酸以輔酶的形式參與糖、脂和蛋白質(zhì)的代謝

維生素B11又稱為葉酸，其輔酶形式是四氫葉酸（即為FH4或THFA），是一碳基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶系的輔酶，以一碳基團(tuán)（甲基、甲�；�、甲烯基、羥甲基等）的載體參與一些生物活性物質(zhì)如嘌呤、嘧啶、肌酸、膽堿、蛋白質(zhì)等的合成

（3）分別缺乏維生素B1、B2、B3、B11、B12、維生素C、維生素A、維生素D、維生素E，會導(dǎo)致什么病癥？

維生素B1缺乏癥：①B缺乏造成糖代謝受阻，丙酮酸積累，出現(xiàn)血、尿、腦組織中的丙酮酸含量升高，出現(xiàn)神經(jīng)炎、皮膚麻木、心理衰竭、四肢無力、肌肉萎縮、下肢浮腫等癥狀（腳氣病）②缺乏造成腸胃蠕動緩慢，消化液分泌減少、食欲不振消化不良

維生素B2缺乏癥：唇炎、舌炎、口角炎、眼角膜炎等癥狀

維生素B3缺乏癥：維生素PP的缺乏癥稱為癩皮病，主要癥狀為皮炎、腹瀉、癡呆等維生素B11缺乏癥：巨母紅血球性貧血癥

維生素B12缺乏癥：巨幼性大紅細(xì)胞貧血癥，同時(shí)由于神經(jīng)組織出現(xiàn)代謝異常，造成神經(jīng)髓鞘的退行性變。尿中出現(xiàn)甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿癥

維生素C缺乏癥：①膠原和細(xì)胞間質(zhì)的合成出現(xiàn)障礙，毛細(xì)管壁的脆性增加、通透性增強(qiáng)、輕微創(chuàng)傷或壓力即可使毛細(xì)血管破裂引起出血現(xiàn)象，嚴(yán)重時(shí)肌肉、內(nèi)臟出血死亡，稱為壞血�、谀懝檀紡�(qiáng)化過程受阻，肝臟中膽固醇堆積，血液中膽固醇升高③芳香族氨基酸羥化受阻，造成神經(jīng)遞質(zhì)的合成異常④有機(jī)藥物或毒物的羥化受影響，代謝顯著減慢，機(jī)體的解毒作用受到影響

維生素A缺乏癥：夜盲癥；影響發(fā)育（生長發(fā)育受阻）；上皮組織干燥（上皮細(xì)胞角質(zhì)化）及抵抗病菌能力降低，因而易于感染病

維生素D缺乏癥：佝僂病、嚴(yán)重的蛀牙、軟骨病、老年性骨質(zhì)疏松癥

維生素E缺乏癥：造成死胎；紅細(xì)胞壽命縮短；某些酶的活性下降；血液中凝血抗原含量下降，凝血機(jī)能受到影響；氧化磷酸化過程中電子傳遞受到影響第8章新陳代謝總論與生物氧化1.名詞解釋

（1）新陳代謝：反之生物與周圍環(huán)境進(jìn)行物質(zhì)與能量交換的過程，是物質(zhì)代謝和能量代謝的有機(jī)統(tǒng)一；包括同化作用（需能的生物小分子合成生物大分子）和異化總用（釋放能量的生物大分子分解為生物小分子），其中物質(zhì)的交換過程稱為物質(zhì)代謝，能量的交換過程稱為能量代謝；具有如下特點(diǎn)：①由酶催化，反應(yīng)條件溫和②諸多反應(yīng)有嚴(yán)格順序，彼此協(xié)調(diào)③對周圍環(huán)境的高度適應(yīng)

（2）高能化合物：在生化反應(yīng)中，某些化合物隨水解反應(yīng)或集團(tuán)基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)可釋放出大量的自由能，稱為高能化合物，其水解反應(yīng)ΔG0＜5kcal/mol

（3）生物氧化：營養(yǎng)物質(zhì)在生物體內(nèi)經(jīng)過氧化分解最終生成CO2和H2O，并釋放能量的過程。與體外氧化具有如下相同點(diǎn)：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應(yīng)的一般規(guī)律；物質(zhì)在體內(nèi)氧化的需氧量、最終產(chǎn)物和釋放的能量總量相同。不同點(diǎn)：生物氧化在體內(nèi)溫和環(huán)境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧化中代謝物脫下的氫與氧結(jié)合形成水，有機(jī)酸脫羧產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結(jié)合生成CO2和H2O

（4）呼吸鏈：代謝物脫下的成對氫原子通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應(yīng)逐步傳遞，最終與氧結(jié)合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈，又稱電子傳遞鏈，由遞氫體和電子傳遞體組成

（5）氧化磷酸化：氧化磷酸化是體內(nèi)ATP生成的一種方式，是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯(lián)的ADP磷酸化，形成ATP，又稱為偶聯(lián)磷酸化

（6）底物磷酸化：底物磷酸化是體內(nèi)ATP生成的一種方式，是底物分子內(nèi)部能量的重新排布，生成高能鍵，使ADP磷酸化形成ATP的過程

（7）磷氧比：指物質(zhì)氧化時(shí)，每消耗1mol氧原子所對應(yīng)消耗的無機(jī)磷酸摩爾數(shù)，即生成ATP的摩爾數(shù)2.問答題

（1）生物體的新陳代謝有哪些共同的特點(diǎn)？研究代謝有哪些主要方法？

新陳代謝的共同特點(diǎn)：①由酶催化，反應(yīng)條件溫和②諸多反應(yīng)有嚴(yán)格順序，彼此協(xié)調(diào)③對周圍環(huán)境的高度適應(yīng)。研究代謝的主要方法：①活體內(nèi)（invivo）和活體外實(shí)驗(yàn)（invitro），前者在正常生理?xiàng)l件下，在神經(jīng)、體液調(diào)節(jié)機(jī)制下的整體代謝情況，后者是利用組織勻漿、分離的組織切片或體外培養(yǎng)的細(xì)胞、細(xì)胞器以及細(xì)胞提取物②同位素示蹤：追蹤代謝過程中被同位素標(biāo)記的中間產(chǎn)物及標(biāo)記位置③代謝途徑阻斷：采用抗代謝物或酶的阻斷抑制劑抑制某一環(huán)節(jié)，觀察被抑制后的情況④突變體研究方法：利用基因和酶的對應(yīng)關(guān)系觀察基因突變使酶的缺失和底物的堆積對突變體的影響（2）簡述生物氧化的特點(diǎn)。

生物氧化體外氧化具有如下相同點(diǎn)：生物氧化中底物的加氧、脫氫、失電子，遵循氧化還原，反應(yīng)的一般規(guī)律；物質(zhì)在體內(nèi)氧化的需氧量、最終產(chǎn)物和釋放的能量總量相同。不同點(diǎn)：生物氧化在體內(nèi)溫和環(huán)境經(jīng)酶催化逐步釋放能量，體外氧化能量一次性突然釋放；生物氧化中代謝物脫下的氫與氧結(jié)合形成水，有機(jī)酸脫羧產(chǎn)生二氧化碳；體外氧化氧直接與碳和氫結(jié)合生成CO2和H2O

（3）呼吸鏈中如何確定傳遞體的順序？請寫出呼吸鏈中復(fù)合體Ⅰ、輔酶Q、復(fù)合體Ⅱ、復(fù)合體Ⅲ、細(xì)胞色素c、復(fù)合體Ⅳ傳遞氫原子和電子的順序。

傳遞體的順序由下列實(shí)驗(yàn)確定：①標(biāo)準(zhǔn)氧化和還原電位②拆開和重組③特異抑制劑阻斷④還原狀態(tài)呼吸鏈緩慢給氧。

電子、氫傳遞順序：NADH

復(fù)合體I

輔酶Q復(fù)合體III細(xì)胞色素C復(fù)合體IV琥珀酸復(fù)合體IIO2（4）分別寫出魚藤酮、抗霉素A、氰化物（CN）、疊氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）和硫化氫（H2S）對呼吸鏈傳遞體的抑制部位。

魚藤酮：CoQ與復(fù)合體I的結(jié)合；抗霉素A：Cytb與Cytc1間；氰化物（CN）、疊氮化物（NaN3）、一氧化碳（CO）和硫化氫（H2S）：Cytaa3與O2間（5）簡述氧化磷酸化作用機(jī)制。

氧化磷酸化中，對NADH鏈，有三個偶聯(lián)部位（ATP生成部位），P/O比為2.5，即產(chǎn)生2.5molATP；對琥珀酸鏈中，有兩個偶聯(lián)部位P/O比為1.5，即產(chǎn)生1.5molATP。當(dāng)電子經(jīng)過呼吸鏈傳遞時(shí)，可將質(zhì)子從線粒體內(nèi)膜的基質(zhì)側(cè)泵到內(nèi)膜胞漿側(cè)，產(chǎn)生膜內(nèi)外電化學(xué)梯度儲存能量，當(dāng)質(zhì)子順濃度梯度回流時(shí)，驅(qū)動ADP與Pi形成ATP第9章糖代謝1.名詞解釋

（1）糖酵解：1mol葡萄糖變成2mol丙酮酸并伴隨ATP生成的過程稱為糖酵解，有時(shí)也稱1mol葡萄糖到2mol乳酸的過程為糖酵解，分為糖裂解階段、醛氧化成酸階段和丙酮酸的繼續(xù)氧化階段

（2）三羧酸循環(huán)：由乙酰CoA與草酰乙酸縮合形成檸檬酸開始，經(jīng)反復(fù)脫氫、脫羧再生成草酰乙酸循環(huán)反應(yīng)稱為三羧酸循環(huán)，也稱為檸檬酸循環(huán)和Kerbs循環(huán)

（3）磷酸戊糖途徑：磷酸己糖經(jīng)過以磷酸戊糖為代表的中間產(chǎn)物形成磷酸核糖和NADPH的過程稱為磷酸戊糖途徑，主要存在于細(xì)胞質(zhì)中

（4）糖異生作用：對于植物來說指光合作用，即在植物的葉綠體重在光能驅(qū)動下二氧化碳和水合成葡萄糖，放出氧氣的過程；對于動物來說，指由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變成葡萄糖或糖原的過程，原料為乳酸、甘油、丙酮酸、生糖氨基酸等，部位為肝臟和腎臟

（5）糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的過程稱為糖原合成作用，包括活化、縮合和分支三個階段，為需能過程

（6）糖原異生：由非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)樘窃�的過程稱為糖原異生過程2.問答題

（1）寫出糖酵解的產(chǎn)能步驟，并進(jìn)行能量計(jì)算。

產(chǎn)能過程：①葡萄糖經(jīng)過活化產(chǎn)生6-磷酸葡萄糖②6-磷酸葡萄糖變構(gòu)成為6-磷酸果糖③6-磷酸果糖活化為1,6-二磷酸果糖④1,6-二磷酸葡萄糖裂解形成兩分子磷酸二羥丙酮⑤磷酸二羥丙酮異構(gòu)成為3-磷酸甘油醛⑥3-磷酸甘油醛脫氫加磷酸形成1,3-二磷酸甘油酸⑦1,3-二磷酸甘油酸脫去Pi產(chǎn)能形成3-磷酸甘油酸⑧3-磷酸甘油酸異構(gòu)生成2-磷酸甘油酸⑨2-磷酸甘油酸脫水形成磷酸烯醇式丙酮⑩磷酸烯醇式丙酮脫去Pi產(chǎn)能得到丙酮酸

能量計(jì)算：當(dāng)以葡萄糖為起始物時(shí)，⑦、⑩各得到2分子ATP，在①和③各消耗1分子ATP，共產(chǎn)生2分子ATP；當(dāng)以細(xì)胞內(nèi)多糖為起始物時(shí)，在⑦、⑩各得到2分子ATP，在①消耗1分子ATP，共產(chǎn)生3分子ATP

（2）寫出三羧酸酸循環(huán)產(chǎn)能步驟，并進(jìn)行能量計(jì)算。

三羧酸循環(huán)的第一階段為糖酵解，一分子葡萄糖產(chǎn)生2分子ATP，2分子NADH，2分子H+，2分子丙酮酸，等價(jià)于7分子ATP。

第二階段為脫碳脫氫階段，由丙酮酸形成乙酰CoA，同時(shí)1分子丙酮酸生成1分子NADH和1分子CO2。

第三階段包括10步反應(yīng)，實(shí)現(xiàn)草酰乙酸的循環(huán)，過程為：草酰乙酸和乙酰CoA形成檸檬酸→檸檬酸變構(gòu)為異檸檬酸→異檸檬酸脫氫（有1分子NADH和1分子H+形成）生成草酰琥珀酸→草酰琥珀酸脫羧（生成CO2）生成α-酮戊二酸→α-酮戊二酸脫氫（有1分子NADH和1分子H+形成）脫羧（生成CO2）形成琥珀酰CoA→琥珀酰CoA形成琥珀酸（有1分子GTP生成，等價(jià)于1分子ATP）→琥珀酸脫氫（有FADH2形成）形成延胡索酸→延胡索酸加水形成蘋果酸→蘋果酸脫氫生成（有1分子NADH和1分子H+形成）草酰乙酸。

1分子葡萄糖生成的2分子丙酮酸經(jīng)三羧酸循環(huán)生成20分子ATP，葡萄糖生成丙酮酸的過程中產(chǎn)生7分子ATP，丙酮酸轉(zhuǎn)化成乙酰輔酶A生成5分子ATP，整個徹底氧化過程產(chǎn)生32分子ATP。

（3）淀粉是通過什么途徑可以一步一步降解為CO2和水，及其反應(yīng)部位。

淀粉在細(xì)胞外經(jīng)過胞外水解酶的作用得到單糖，再經(jīng)胞內(nèi)降解的作用生成1-磷酸葡萄糖，參與到糖酵解和三羧酸循環(huán)中。其中胞外分解中三種酶的作用部位是：α-淀粉酶在淀

粉分子內(nèi)部任意水解α-1,4糖苷鍵；β-淀粉酶從非還原端開始，水解α-1,4糖苷鍵，依次水解下一個β-麥芽糖單位；脫支酶水解α-淀粉酶和β-淀粉酶作用后剩下的極限糊精中的α-1,6糖苷鍵。

（4）簡述糖酵解的生物學(xué)意義

①糖酵解是機(jī)體缺氧時(shí)的主要供能方式，如劇烈運(yùn)動和在高原環(huán)境中時(shí)②糖酵解是某些厭氧生物或機(jī)體供氧充足情況下少數(shù)組織的能量來源，如成熟紅細(xì)胞、神經(jīng)組織、白細(xì)胞、骨髓、腫瘤細(xì)胞等③肝臟的糖酵解途徑的主要功能是為其他代謝提供合成原料（5）簡述三羧酸循環(huán)的生物學(xué)意義

①三羧酸循環(huán)是糖類、脂肪和蛋白質(zhì)的共同氧化途徑②三羧酸循環(huán)是三大物質(zhì)代謝聯(lián)系的樞紐，其中間酸是合成其他化合物的碳骨架

（6）磷酸戊糖途徑分為哪兩個階段，并簡述其生物學(xué)意義。

磷酸戊糖途徑分為氧化階段（脫碳產(chǎn)能）和非氧化階段（重組）。氧化階段過程為：6-磷酸葡萄糖脫氫（有1分子NADH和1分子H+形成）形成6-磷酸葡萄糖酸，6-磷酸葡萄糖酸脫氫脫碳（有1分子NADH、1分子H+、1分子CO2形成）5-磷酸核酮糖。非氧化階段過程為：5-磷酸核酮糖異構(gòu)化形成5-磷酸核糖，5-磷酸核酮糖差向異構(gòu)為5-磷酸木酮糖，5-磷酸核糖與5-磷酸木酮糖反應(yīng)得到7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛，7-磷酸景天酮糖和3-磷酸甘油醛反應(yīng)得到6-磷酸果糖和4-磷酸赤蘚糖

意義：①產(chǎn)物磷酸核糖用于DNA、RNA的合成，木酮糖參與光合作用固定CO2，各種單糖用于合成各類多糖②提供NADPH作為供氫體參與多種代謝反應(yīng)，為體內(nèi)代謝反應(yīng)提供還原力

（7）簡述乙醛酸循環(huán)的生物學(xué)意義

乙醛酸循環(huán)的意義不在于產(chǎn)能，而在于使得油料作物種子能夠利用自身的油脂產(chǎn)生能量和維持以乙酸為食的原始細(xì)菌的生存（8）簡述糖原的合成過程

①活化階段（由葡萄糖生成UDPG的過程，耗能）：葡萄糖與ATP反應(yīng)形成6-磷酸葡萄糖和ADP，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)為1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)變?yōu)槟蜍斩�磷酸葡萄糖（UDPG）②縮合階段：UDPG與引物（麥芽糖等）在糖原合酶的催化下生成比引物多一個糖單位的分子和UDP③當(dāng)直鏈長度達(dá)到12葡萄糖殘基以上時(shí)，在分支酶的催化下，將距離鏈末端6~7個葡萄糖殘基組成的寡糖鏈由α-1,4-糖苷鍵轉(zhuǎn)變?yōu)棣?1,6-糖苷鍵，使糖原出現(xiàn)分支

第10章脂代謝1.名詞解釋：

（1）脂肪動員：貯存于脂肪細(xì)胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并釋放出脂肪酸，供給全身各組織細(xì)胞攝取利用的過程稱為脂肪動員

（2）脂肪酸的β氧化：在原核生物細(xì)胞質(zhì)和真核生物線粒體基質(zhì)中，脂肪酸的β-C原子的共價(jià)鍵斷開，C原子被氧化形成羰基，分解出一個乙酰CoA的過程稱為脂肪酸的氧化（3）酮體：脂肪酸在肝臟中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮三種中間產(chǎn)物統(tǒng)稱為酮體2.問答題

（1）簡述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化

三脂酰甘油的水解過程即脂肪動員過程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并釋放出脂肪酸，甘油只能在肝臟中異生為糖或參與糖代謝氧化，脂肪酸則可以提供給各處細(xì)胞降解產(chǎn)能。甘油經(jīng)甘油激酶的催化，在ATP的供能下形成3-磷酸甘油，經(jīng)脫氫酶的催化形成磷酸二羥丙酮，參與到糖酵解過程形成丙酮酸，最終經(jīng)三羧酸循環(huán)徹底氧化分解為CO2和H2O，此為氧化途徑之一。或者3-磷酸甘油逆向進(jìn)行糖酵解過程，得到葡萄糖參與到糖的氧化分解過程中，此為另一條氧化途徑

（2）1mol硬脂酸徹底氧化可產(chǎn)生多少molATP（寫出計(jì)算過程）？

硬脂酸含有18個C原子，可以進(jìn)行8次β氧化，得到9分子乙酰輔酶A（等價(jià)于27分子ATP），9分子乙酰CoA（經(jīng)三羧酸循環(huán)得到90分子ATP），去掉活化消耗2分子ATP，每一次β氧化中產(chǎn)生1分子FADH2（相當(dāng)于1.5分子ATP）和1分子NADH，共8次，有8×（1.5+2.5）=32分子ATP產(chǎn)生。因而共計(jì)產(chǎn)生90+32-2=120分子ATP（3）脂肪酸除β-氧化外，還有哪些氧化途徑？

除β-氧化外，還有對于帶支鏈的脂肪酸或奇數(shù)C脂肪酸、過長脂肪酸的α-氧化和特殊微生物具備的ω-氧化（快速雙向的β-氧化）（4）比較脂肪酸的β-氧化與從頭合成的不同區(qū)別脂肪酸合成脂肪酸氧化細(xì)胞中的部位細(xì)胞質(zhì)線粒體�；�載體ACP（脂酰基載體蛋白）輔酶A二碳單元增加或斷裂的形式丙二酸單酰CoA乙酰CoA電子供體或受體NADPHFAD，NAD+酶系7種酶，復(fù)合體4種酶區(qū)別脂肪酸合成脂肪酸氧化能量變化消耗ATP和NADPH產(chǎn)生ATP（5）酮體的代謝主要的生理意義是什么？

①在正常情況下，酮體是肝臟輸出能源的一種形式，由于酮體的分子較小，故被肝外組織氧化利用，成為肝臟向肝外輸出能源的一種形式②在饑餓或疾病情況下為重要器官提供必要的能源。在長期饑餓或者某些疾病的情況下，由于葡萄糖的供應(yīng)不足，心、腦等器官也可轉(zhuǎn)變來利用酮體氧化分解供能

（6）不飽和脂肪酸與飽和脂肪酸氧化途徑的區(qū)別？

不飽和脂肪酸的氧化途徑與飽和脂肪酸的氧化途徑基本相同，所不同的是，含一個雙鍵的不飽和脂肪酸，還需要一個順反-烯酯酰CoA異構(gòu)酶將不飽和脂肪酸分解產(chǎn)物中的順式結(jié)構(gòu)中間產(chǎn)物變?yōu)榉词浇Y(jié)構(gòu)，使其成為β-氧化中烯酯酰CoA水合酶的正常底物。含一個以上雙鍵的脂肪酸除需要順-反-烯酯酰CoA異構(gòu)酶外，還需要β-羥脂酰CoA差向異構(gòu)酶將中間產(chǎn)物中的D-β-羥脂酰CoA轉(zhuǎn)變成L（+）-β-羥脂酰CoA才能按照正常β-氧化途徑氧化分解

（7）脂肪酸是如何生物合成？

從無到有途徑（脂肪酸的從頭合成）：①轉(zhuǎn)運(yùn)：由于脂酰CoA溶解性差，難以通過線粒體膜，因此以脂肪或糖類分解產(chǎn)生的乙酰CoA的形式穿過線粒體膜進(jìn)入細(xì)胞質(zhì)中。②羧化：乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶的催化下轉(zhuǎn)化為丙二酸單酰CoA③連接載體蛋白：丙二酸單酰CoA與脂�；�載體蛋白（ACP）的氨基酸臂連接④碳原子數(shù)的增加（合成脂酰乙酰ACP）：a.乙酰CoA在ACP轉(zhuǎn)�；�酶的催化下，將其�；�轉(zhuǎn)移到ACP上生成乙酰ACP，接著乙�；�轉(zhuǎn)移到β-酮脂酰ACP合成酶上。丙二酸單酰CoA在丙二酸單酰CoA-ACP轉(zhuǎn)�；�酶催化下，將其丙二酰基轉(zhuǎn)移到ACP上形成丙二酸單酰ACP。b.乙酰化的β-酮脂酰ACP合成酶與丙二酸單酰ACP反應(yīng)，將其乙�；�轉(zhuǎn)移到丙二酸單酰ACP上，得到乙酰乙酰ACP，同時(shí)丙二酸單酰-ACP自由羧基發(fā)生脫羧，釋放CO2。c.乙酰乙酰ACP在β-酮脂酰ACP還原酶的催化下被NADPH+H+還原生成β-羥丁酰ACP，β-羥丁酰ACP在β-羥丁酰ACP脫水酶的催化下脫水形成α,β-丁烯酰ACP。d.丁烯酰ACP在烯脂酰-ACP還原酶的催化下被NADPH+H+還原為丁酰ACP，完成一輪合成，C原子數(shù)增加2個。第11章蛋白質(zhì)水解及氨基酸代謝1.名詞解釋

（1）氮平衡：比較一個人或動物每日攝入氮量和排出氮量之間的關(guān)系叫氮平衡。正常時(shí)每日攝入量和排出量處于動態(tài)平衡中，稱為氮總平衡；當(dāng)攝入量多于排出量時(shí)，稱為氮正平衡；當(dāng)攝入量少于排出量時(shí)稱為氮負(fù)平衡

（2）氨基酸代謝庫：食物蛋白質(zhì)經(jīng)消化吸收產(chǎn)生的氨基酸（外源性氨基酸）與體內(nèi)組織蛋白降解產(chǎn)生的氨基酸以及其他物質(zhì)經(jīng)代謝轉(zhuǎn)變而來的氨基酸（內(nèi)源性氨基酸）混在一起，分布于體內(nèi)各處，參與代謝，稱為氨基酸代謝庫

（3）氨中毒：若外界環(huán)境NH3大量進(jìn)入細(xì)胞或細(xì)胞內(nèi)NH3大量積累，造成α-酮戊二酸的大量轉(zhuǎn)化和NADPH的大量消耗，使得三羧酸循環(huán)中斷，能量供應(yīng)受阻，某些敏感器官的功能障礙，表現(xiàn)出語言障礙、視力模糊、昏迷直至死亡的現(xiàn)象稱為氨中毒

（4）生糖氨基酸：能通過代謝轉(zhuǎn)變成糖的氨基酸，按照糖代謝途徑進(jìn)行代謝。包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、組氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、絲氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、纈氨酸等15種。可代謝轉(zhuǎn)變成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀乙酰CoA等，再通過這些中間產(chǎn)物變成葡萄糖和糖原

（5）生酮氨基酸：分解代謝過程中能轉(zhuǎn)變成酮體的氨基酸，按照脂肪酸的代謝途徑進(jìn)行代謝，共有異亮氨酸、亮氨酸、賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸6種，這些氨基酸能在肝中產(chǎn)生酮體或乙酰乙酸

（6）氨基酸的脫氨作用：α-氨基酸脫去氨基生成α-酮酸的過程稱為脫氨作用，是氨基酸分解代謝的最主要途徑，包括氧化脫氨作用、轉(zhuǎn)氨基作用、聯(lián)合脫氨作用和非氧化脫氨作用等幾種形式

（7）尿素循環(huán)（鳥氨酸循環(huán)）：哺乳、兩棲類動物通過排出尿素排出氨的過程，由于反應(yīng)從鳥氨酸開始，最終回到鳥氨酸，稱為鳥氨酸循環(huán)，由于氨的最終排出形式為尿素，又稱為尿素循環(huán)2.問答題

（1）簡述蛋白質(zhì)的酶促水解？

蛋白質(zhì)水解為氨基酸的過程需要蛋白酶和肽酶的共同作用，同時(shí)涉及到胃液的酸性對蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞。蛋白質(zhì)進(jìn)入胃之后，在酸性胃液和胃蛋白酶原的作用下結(jié)構(gòu)變松散，在胃蛋白酶的催化下，水解為多肽、寡肽和少量氨基酸。多肽片段進(jìn)入小腸后，在肽鏈外切酶（羧肽酶A、羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶）和肽鏈內(nèi)切酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶、彈性蛋白酶等）的作用下，被完全水解為氨基酸，由腸道粘膜上皮細(xì)胞吸收進(jìn)入機(jī)體，以游離氨基酸的形式有血液循環(huán)送到肝臟。（2）簡述體內(nèi)有哪些氨基酸脫氨方式

①氧化脫氨作用：α-氨基酸在脫氨酶的催化下氧化生成α-酮酸，消耗氧并產(chǎn)生氨的過

程，首先氨基酸脫氫生成亞氨基酸，之后水解加氫生成α-酮酸

②轉(zhuǎn)氨基作用：在轉(zhuǎn)氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基轉(zhuǎn)移到α-酮酸的羰基上，使酮酸形成相應(yīng)的氨基酸，而原來的酮酸失去氨基變?yōu)橄鄳?yīng)的α-酮酸。多數(shù)轉(zhuǎn)氨酶優(yōu)先利用α-酮戊二酸為氨基的受體，這一過程是一個可逆的平衡過程

③聯(lián)合脫氨作用：聯(lián)合脫氨有兩種反應(yīng)途徑：a.轉(zhuǎn)氨酶和L-谷氨酸脫氫酶聯(lián)合催化的聯(lián)合脫氨基作用，這一過程中首先進(jìn)行轉(zhuǎn)氨基作用，氨基酸在轉(zhuǎn)氨酶的催化下將α-氨基轉(zhuǎn)移到α-酮戊二酸生成谷氨酸，而后進(jìn)行氧化脫氨作用。b.轉(zhuǎn)氨酶和腺苷酸脫氫酶催化的聯(lián)合脫氨作用：氨基酸通過連續(xù)的轉(zhuǎn)氨基作用將α-氨基轉(zhuǎn)移到草酰乙酸生成天冬氨酸，天冬氨酸將此氨基轉(zhuǎn)移給次黃嘌呤核苷酸（IMP）生成腺嘌呤核苷酸（AMP），AMP在腺苷酸脫氨酶的作用下脫去氨基生成氨和IMP，IMP可以繼續(xù)參加前面的反應(yīng)。（3）簡述尿素循環(huán)的過程

①鳥氨酸與二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸②瓜氨酸與氨作用合成精氨酸③精氨酸被肝臟中的精氨酸水解酶水解產(chǎn)生尿素和重新釋放出鳥氨酸。反應(yīng)從鳥氨酸開始，結(jié)果又重新回到了鳥氨酸，形成了一個閉路循環(huán)，稱為鳥氨酸循環(huán)（又稱為尿素循環(huán)）（4）簡述不同生物類型排氨的方式

各種生物根據(jù)連接、安全的原則進(jìn)行排氨。直接排氨不消耗能量但是毒性大，對于體內(nèi)水循環(huán)迅速的水生生物來說，氨濃度低，擴(kuò)散流失快，毒性小。轉(zhuǎn)化排氨中，最終產(chǎn)物形式越復(fù)雜，排氨越安全，但能量消耗越大，對于體內(nèi)水循環(huán)慢的哺乳、兩棲動物，氨濃度較高，需要消耗能量使其轉(zhuǎn)化為較簡單、低毒的尿素形式。對于需水更少的鳥類和爬行類，則需要將氨轉(zhuǎn)變?yōu)槟蛩崤懦鲶w外。對于高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺的形式儲存氨，不排氨

（5）簡述α-酮酸的代謝去路

①當(dāng)合成代謝占優(yōu)勢時(shí)，α-酮酸參與合成氨基酸②以中間產(chǎn)物的形式進(jìn)入三羧酸循環(huán)被徹底氧化分解③通過糖異生作用轉(zhuǎn)化為糖，或者通過脂肪酸的合成過程轉(zhuǎn)化為脂肪酸

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